TY - JOUR AU - Olga V. Basharina AU - Valerij G. Artyukhov PY - 2019/10/30 Y2 - 2024/03/28 TI - Сорбция ферментов на клеточной мембране и субклеточных структурах: механизмы, биологическая роль (обзор) JF - Сорбционные и хроматографические процессы JA - sorpchrom VL - 19 IS - 5 SE - DO - 10.17308/sorpchrom.2019.19/1176 UR - https://journals.vsu.ru/sorpchrom/article/view/1176 AB - Многие клеточные ферменты обратимо связываются с клеточной мембраной и компонентами цитоскелета, сорбция/десорбция является важным механизмом регуляции активности таких ферментов и ферментных систем, а также одним из способов передачи сигнала в клетке. Изучение механизмов адсорбции ферментов позволяет не только регулировать уровень их активности, но и дает возможность управлять внутриклеточной сигнализацией. В качестве примеров рассматриваются некоторые ферменты гликолиза, антиоксидантной системы; как пример ферментов, участвующих в передаче сигнала – NO-синтаза, ряд протеинкиназ.Изменение локализации ферментов в клетке происходит как из-за изменения параметров внутриклеточной среды, так и в результате ковалентной модификации белка (фосфорилирование, ацилирование и др.). В ряде случаев сорбция на мембране обусловливает повышение локальной концентрации субстрата, что приводит к повышению активности фермента; по-видимому, с этим может быть связана локализация на мембране таких ферментов-антиоксидантов, как СОД и каталаза.Механизм изменения активности ферментов при их сорбции на мембране может быть обусловлен модификацией микроокружения, конформационной подвижности белка, экранированием активного центра; может изменяться аллостерический механизм регуляции активности фермента.Поскольку все указанные процессы должны быть обратимы, то и сорбция ферментов в этих случаяхосуществляется за счет слабых сил – водородных связей, электростатических или гидрофобных взаимодействий.Многие цитозольные белки выполняют свои функции, находясь в ассоциированном с мембраной состоянии. Их ассоциация с поверхностью мембраны происходит с помощью структурных белковых модулей (доменов), имеющих специфичность к тем или иным липидам. Цитозольные белки-эффекторы обладают структурными доменами, способными связываться с фосфоинозитидами мембранной поверхности. В связанном с мембранами состоянии белки-эффекторы находятся, в основном, в комплексе с фосфоинозитид-специфичными киназами и фосфатазами, а также с малыми GTP-азами, что необходимо для адресной ассоциации белков-эффекторов с мембранами органелл. ER -