Кинетические характеристики тетрамерной формы малатдегидрогеназы, полученной с использованием ионообменной хроматографии, из животных и бактерий
Ключевые слова:
малатдегидрогеназа, изоформы, димер, тетрамер, кинетические свойства.
Аннотация
Получены гомогенные ферментные препараты малатдегидрогеназы из бактерий
Sphaerotilus natans штамм Д-507, культивируемых миксотрофно, с удельной активностью 2,78
Е/мг белка и 3,37 Е/мг белка, а также из печени крыс с индуцированным аллоксановым диабетом –
удельная активность составила: 2,19 Е/мг белка, 1,77 Е/мг белка и 4,29 Е/мг белка. Установлено
наличие в исследуемых объектах малатдегидрогеназы, обладающей тетрамерной и димерной
структурами. Разделение изоформ фермента произошло на стадии ионообменной хроматографии.
Для тетрамерной формы были изучены кинетические характеристики. Выяснили, что ответная
реакция организма на изменяющиеся условия существования связана с образованием новых
изоформ МДГ.
Скачивания
Данные скачивания пока не доступны.
Литература
1.Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. – М.: Мир, 1982. – Т. 3. – 216 с.
2.Епринцев А.Т. Фалалеева М.И., Грабович М.Ю. и др. Роль изоформ
малатдегидрогеназы в регуляции анаболических и катаболических процессов у
бесцветных серобактерий Beggiatoa leptomitiformis Д-402 // Микробиология. – 2004. –
Т. 73, № 4. – С. 437-442.
3.Labrou, N.E., Clonis Y.D. L-Malate dehydrogenase from Pseudomonas stutzeri:
purification and characterization // Arch. Biochem. Biophys. – 1997. – V. 337, № 1. – P. 103-114.
4.Wynne S.A., Nicholls D.J., Scaven M.D. et. al. Tetrameric malate dehydrogenase from
a thermophilic Bacillus: cloning, sequence and overexpression of the gene encoding the
enzyme and isolation and characterization of the recombinant enzyme // Biochem.J. –
1996. – V.317, №1. – Р.235-245.
5.Madern D., Zaccai G. Molecular adaptation: the malate dehydrogenase from the
extreme halophilic bacterium Salinibacter ruber behaves like a non-halophilic protein //
Biochimie. – 2004. – V. 86, № 4-5. – Р.295-303.
6.Попов В.Н., Волвенкин С.В., Косматых Т.А. и др. Индукция
пероксисомальной изоформы малатдегидрогеназы в печени крыс при пищевой
депривации // Биохимия. – 2001. – Т.66, № 5. – С. 617-623.
7.Дубинина Г.А., Грабович М.Ю., Чурикова В.В. Образование перекиси водорода
Beggiatoa leptomitiformis // Микробиология, 1990. Т.59. С. 425-431.
8.Скоупс Р. Методы очистки белков / Р. Скоупс. – М. : Мир, 1985. 358с.
9.Davis B.J. Disk electrophoresis II-method and application to human serum proteins //
Ann. NY Acad. Sci., 1964. V. 121. P. 404-427.
10. Гааль, Э., Медьеши Г., Верецкий Л. Электрофорез в разделении биологических
макромолекул. М.: Мир, 1982. 446 с.
11. Shevchenko A., Wilm M., Vorm O. Mass spectrometric sequncing of protein from
silver-stained polyarylamide gels // Anal. Chem., 1996. V.68. P. 850-858.
12. Kumar S., Nussinov R. Close-range electrostatic interactions in proteins //
Chembiochem. – 2002. – V.3, № 7. – Р.604-617;
13. Musrati R.A., Kollarova M., Mernik N. et. al. Malate dehydrogenase: distribution,
function and properties // Gen Physiol Biophys. – 1998. – V.17, № 3. – P.193-210.
14. Steffan J.S., McAlister-Henn L. Isolation and characterization of the yeast gene
encoding the MDH-3 isoenzyme of malate dehydrogenase // J. Biol. Chem. – 1992. –
Vol.267, №34. – P.24708-24715.
2.Епринцев А.Т. Фалалеева М.И., Грабович М.Ю. и др. Роль изоформ
малатдегидрогеназы в регуляции анаболических и катаболических процессов у
бесцветных серобактерий Beggiatoa leptomitiformis Д-402 // Микробиология. – 2004. –
Т. 73, № 4. – С. 437-442.
3.Labrou, N.E., Clonis Y.D. L-Malate dehydrogenase from Pseudomonas stutzeri:
purification and characterization // Arch. Biochem. Biophys. – 1997. – V. 337, № 1. – P. 103-114.
4.Wynne S.A., Nicholls D.J., Scaven M.D. et. al. Tetrameric malate dehydrogenase from
a thermophilic Bacillus: cloning, sequence and overexpression of the gene encoding the
enzyme and isolation and characterization of the recombinant enzyme // Biochem.J. –
1996. – V.317, №1. – Р.235-245.
5.Madern D., Zaccai G. Molecular adaptation: the malate dehydrogenase from the
extreme halophilic bacterium Salinibacter ruber behaves like a non-halophilic protein //
Biochimie. – 2004. – V. 86, № 4-5. – Р.295-303.
6.Попов В.Н., Волвенкин С.В., Косматых Т.А. и др. Индукция
пероксисомальной изоформы малатдегидрогеназы в печени крыс при пищевой
депривации // Биохимия. – 2001. – Т.66, № 5. – С. 617-623.
7.Дубинина Г.А., Грабович М.Ю., Чурикова В.В. Образование перекиси водорода
Beggiatoa leptomitiformis // Микробиология, 1990. Т.59. С. 425-431.
8.Скоупс Р. Методы очистки белков / Р. Скоупс. – М. : Мир, 1985. 358с.
9.Davis B.J. Disk electrophoresis II-method and application to human serum proteins //
Ann. NY Acad. Sci., 1964. V. 121. P. 404-427.
10. Гааль, Э., Медьеши Г., Верецкий Л. Электрофорез в разделении биологических
макромолекул. М.: Мир, 1982. 446 с.
11. Shevchenko A., Wilm M., Vorm O. Mass spectrometric sequncing of protein from
silver-stained polyarylamide gels // Anal. Chem., 1996. V.68. P. 850-858.
12. Kumar S., Nussinov R. Close-range electrostatic interactions in proteins //
Chembiochem. – 2002. – V.3, № 7. – Р.604-617;
13. Musrati R.A., Kollarova M., Mernik N. et. al. Malate dehydrogenase: distribution,
function and properties // Gen Physiol Biophys. – 1998. – V.17, № 3. – P.193-210.
14. Steffan J.S., McAlister-Henn L. Isolation and characterization of the yeast gene
encoding the MDH-3 isoenzyme of malate dehydrogenase // J. Biol. Chem. – 1992. –
Vol.267, №34. – P.24708-24715.
Опубликован
2019-11-27
Как цитировать
Satar, A. F., Parfenova, I. V., Maltseva, E. V., Falaleeva, M. I., & Eprintsev, A. T. (2019). Кинетические характеристики тетрамерной формы малатдегидрогеназы, полученной с использованием ионообменной хроматографии, из животных и бактерий. Сорбционные и хроматографические процессы, 10(2). извлечено от https://journals.vsu.ru/sorpchrom/article/view/2042
Раздел
Статьи
