Сорбция ферментов на клеточной мембране и субклеточных структурах: механизмы, биологическая роль (обзор)

Olga V. Basharina; Valerij G. Artyukhov

doi:10.17308/sorpchrom.2019.19/1176

Olga V. Basharina ФГБОУ ВО «Воронежский государственный университет», Воронеж
Valerij G. Artyukhov ФГБОУ ВО «Воронежский государственный университет», Воронеж

DOI: https://doi.org/10.17308/sorpchrom.2019.19/1176

Ключевые слова: ферменты, сорбция на мембране, адсорбционный механизм регуляции ак- тивности, передача сигнала в клетку.

Аннотация

Многие клеточные ферменты обратимо связываются с клеточной мембраной и компонентами цитоскелета, сорбция/десорбция является важным механизмом регуляции активности таких ферментов и ферментных систем, а также одним из способов передачи сигнала в клетке. Изучение механизмов адсорбции ферментов позволяет не только регулировать уровень их активности, но и дает возможность управлять внутриклеточной сигнализацией. В качестве примеров рассматриваются некоторые ферменты гликолиза, антиоксидантной системы; как пример ферментов, участвующих в передаче сигнала – NO-синтаза, ряд протеинкиназ.
Изменение локализации ферментов в клетке происходит как из-за изменения параметров внутриклеточной среды, так и в результате ковалентной модификации белка (фосфорилирование, ацилирование и др.). В ряде случаев сорбция на мембране обусловливает повышение локальной концентрации субстрата, что приводит к повышению активности фермента; по-видимому, с этим может быть связана локализация на мембране таких ферментов-антиоксидантов, как СОД и каталаза.
Механизм изменения активности ферментов при их сорбции на мембране может быть обусловлен модификацией микроокружения, конформационной подвижности белка, экранированием активного центра; может изменяться аллостерический механизм регуляции активности фермента.
Поскольку все указанные процессы должны быть обратимы, то и сорбция ферментов в этих случаях
осуществляется за счет слабых сил – водородных связей, электростатических или гидрофобных взаимодействий.
Многие цитозольные белки выполняют свои функции, находясь в ассоциированном с мембраной состоянии. Их ассоциация с поверхностью мембраны происходит с помощью структурных белковых модулей (доменов), имеющих специфичность к тем или иным липидам. Цитозольные белки-эффекторы обладают структурными доменами, способными связываться с фосфоинозитидами мембранной поверхности. В связанном с мембранами состоянии белки-эффекторы находятся, в основном, в комплексе с фосфоинозитид-специфичными киназами и фосфатазами, а также с малыми GTP-азами, что необходимо для адресной ассоциации белков-эффекторов с мембранами органелл.

Скачивания

Данные скачивания пока не доступны.

Биографии авторов

Olga V. Basharina, ФГБОУ ВО «Воронежский государственный университет», Воронеж

Башарина Ольга Владимировна – доцент кафедры биофизики и биотехнологии, к.б.н., Воронежский государственный университет, Воронеж

Valerij G. Artyukhov, ФГБОУ ВО «Воронежский государственный университет», Воронеж

Артюхов Валерий Григорьевич – профессор, зав. кафедрой биофизики и биотехнологии, д.б.н., Воронежский государственный университет, Воронеж

Литература

1. Artyukhov V.G., Basharina O.V., Molekuljarnaja biofizika: mehanizmy protekanija i reguljacii vnutrikletochnyh processov, Voronezh, VGU Publ., 2012, 220 p.
2. Artyukhov V.G., Nakvasina M.A., Strukturno-funkcional'noe sostojanie biomembran i mezhkletochnye vzaimodejstvija, Voronezh, VGU Publ., 2008, 156 p.
3. Roos G., Geerlings P., Messens J., J. Phys. Chem. B., 2009, Vol. 113, рр. 13465-13475.
4. Franco T., Low P.S., Transfus Clin Biol., 2010, Vol. 17, No 3, рр. 87-94.
5. Yong Keun Park, Catherine A.B., Thorsten A., Nir S.G. et al., PNAS, 2010, Vol. 107, No 4, рр. 1289-1294.
6. Skatertna T.D., Kopich V.M., Kharitonenko G.I., Kharchenko O.V., Biopolymers and Cell., 2015, Vol. 31, No 3, pp. 161-173.
7. Kulkarni S, Das S, Funk CD, Murray D. et al., J Biol Chem., 2002, Vol. 277, No 15, pp 13167-13174.
8. Pande AH, Qin S, Tatulian SA., Biophys J., 2005, Vol. 88, No 6, рр. 4084-4094.
9. Zimin Ju.V., Ulanova A.A., Solov'eva A.G., Fundamental'nye issledovanija, 2012, No 9, pp. 559-562.
10. Puchkov E.O., Biol. Membrany, 2014, Vol. 31, No 1, pp. 3-13.
11. Barbier G.G., Campbell W.H., J. Biol. Chem., 2005, Vol. 280, No 28, pp. 26049-26054.
12. Wheatley D., J. Exp. Biol., 2003, Vol. 206, No 12, pp. 1955-1961.
13. Kurganov B.I., Lyubarev A.E., Biokhimiya, 1989, Vol. 54, No 5, pp. 716-718.
14. Lyubarev A.E., Kurganov B.I., Molekulyar. Biologiya, 1987, Vol. 21, No 5, pp. 1286-1296.
15. Kurganov B.I., Lyubarev A.E., Molekulyar. Biologiya, 1988, Vol. 22, No 6, pp. 1605-1613.16. Messana I, Orlando M, Cassiano L. Pennacchietti L. et al., FEBS Lett., 1996, Vol. 390, No 1, pp. 25-28.
17. Campanella M.E., Chu H., Low P.S., PNAS, 2005, Vol. 102, No 7, pp. 2402-2407.
18. Campanella M.E., Chu H., Wandersee N.J., Peters L.L. et al., BLOOD, 2008, Vol. 112, No 9, pp. 3900-3906.
19. Chu H, Low P.S., Biochem J., 2006; Vol. 400, No 3, pp.143-151.
20. Zimin Ju.V., Solov'eva A.G., Fundamental'nye issledovaniya, 2012, No 12, pp. 59-61.
21.Olszewska M., Wiatrow J., Bober J., Stachowska E.F. et al., Postepy Hig Med Dosw., 2012, No 66, pp. 534-542.
22. Anikienko I.V., Pivovarov Yu.I., Sergeeva A.S., Borovskij G.B, Biol. Membrany, 2019, Vol. 36, No 2, pp. 137-146.
23. Shilova L.A., Knjazev D.G., Fedorova N.V., Shtykova Je.V. et al., Biol. Membrany, 2017, Vol. 34, No 3, pp. 194-200.
24. Tapbergenov S.O., Tapbergenov T.S., Biomedicinskaya khimija, 2005, Vol. 51, No 2, pp. 199-205.
25. Moskvichjov E.P., Rozhkovskij Ya.V., Svit medicini ta biologii, 2014, Vol. 10, No 3, pp. 129-133.
26. Marsden P.A., Heng, H.H.Q., Scherer S.W., Stewart R.J. et al., J. Biol. Chem., 1993, Vol. 268, pp. 17478-17488.
27. Sakoda Т., Hirata K., Kuroda R., Miki N. et al., Mol. Cell. Biochem., 1995, Vol. 152, No 2, pp. 143-148.
28. Sbaa E., DeWever J., Martinive Ph., Bouzin C. et al., Circ. Res., 2006, Vol. 98, pp. 1219-1227. DOI:10.1161/01.RES.0000220648.80170.8b
29. Sharma A., Yu C., Bernatchez P.N., Can. J. Cardiol., 2010, Vol. 26 (Suppl. A), pp. 5-8.
30. Chen Z., Bakhshi F.R., Shajahan A.N., Sharma T. et al., Mol. Biol. Cell., 2012, Vol. 23, No 7, pp. 1388-1398.
31. Verbolovich V. P., Podgornyj Yu.K., Podgornaja L.M., Biol. Nauki, 1989, No 1, pp. 27-33.
32. Basharina O.V., Zemchenkova O.V., Artyukhov V.G., Radiacionnaja biologija. Radiojekologija, 2012, Vol. 52, No 6. pp. 602-607.
33. Zemchenkova O.V., Artyukhov V.G., Basharina O.V., Pozdnjakova S.I. et al., Vestnik VGU. Serija: Khimija, Biologija, Farmacija, 2011, Vol. 2, pp. 92-96.
34. Artyukhov V.G., Basharina O.V., Vashanov G.A., Nakvasina M.A. et al., Oligomernye belki: strukturno-funkcional'nye modifikacyi i rol' sub’edinichnyh kontaktov, Voronezh, VGU Publ., 1997, 264 p.
35. Lemmon M.A., Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 2008, Vol. 9, pp. 99-111.
36. Nishizuka Y., FASEB Journal., 1995, Vol. 9, No 7, pp. 484-496. DOI:10.1096/FASEBJ.9.7.7737456. PMID 7737456
37. Freeley M., Kelleher D., Long A., Cell Signal., 2011, Vol. 23, pp. 753-762.
38. Kheifets V., Mochly-Rosen D., Pharm. Res., 2007, Vol. 55, pp. 467-476.
39. Corbalán-García S., Gómez-Fernández J.C., Biochim.Biophys. Acta, 2006, Vol. 1761, pp. 633-654.
40. House C., Kemp B.E., Science, 1987, Vol. 238, pp. 1726-1728. 33. Kohout S.C., Corbalan-Garcia S., Gomez-Fernandez J.C., Falke J.J., Biochemistry, 2003, Vol. 42, No 5, pp. 1254-1265.
42. Ausili A., Corbalán-García S., Gómez-Fernández J.C., Marsh D., Biochim. Biophys. Acta, 2011, Vol. 1808, pp. 684-695.
43. Liu Y., Witte S., Liu Y.C., Doyle M. et al., J. Biol. Chem., 2000, Vol. 275, pp. 3603-3609.
44. Chen C., Malkova S., Pingali S.V., Long F. et al., Biophys. J., 2009, Vol. 97, pp. 2794-2802.
45. Glushko A.A., Voronkov A.V., Chernikov M.V., Bioorganicheskaja khimija, 2014, Vol. 40, No 5, pp. 515-527.
46. Salmikangas P., Mykkanen O.M., Gronholm M., Heiska L. et al., Hum. Mol. Genet., 1999, Vol. 8, pp. 1329-1336.
47. Tong P., Khayat Z.A., Huang C., Patel N. etal., J. Clin. Invest., 2001, Vol. 108, pp. 371-381.
48. Liu L.D., He A.B., Liu K.D., Li J. etal., Biokhimija, 2006, Vol. 71, No 7, pp. 869-875.
49. Hers I., Vincent E.E., Tavaré J.M., Cell Signal., 2011, Vol. 23, No 10, pp. 1515-1527.
50. Le Good J.A., Ziegler W.H., Parekh D.B., Alessi D.R. et al., Science, 1998, Vol. 281, pp. 2042-2045.
51. Orlov Yu.N., Biologicheskie membrany, 2015, Vol.32, No 3, pp. 151-167.
52. McLaughlin S., Murray D., Nature, 2005, Vol. 438, No 64, pp. 605-611.
53. Cho W., Stahelin R.V., Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct., 2005, Vol. 34, pp. 119-151.
54. Seet L.F., Hong W., Biochim. Biophys. Acta, 2006, Vol. 1761, pp. 878-896.
55. Mayer B.J., Ren R., Clark K.L., Baltimore D., Cell., 1993, Vol. 73, No 4, pp. 629-630.DOI:10.1016/0092-8674(93)90244-K. PMID 8500161.
56. Haslam R.J., Koide H.B., Hemmings B.A., Nature, 1993, Vol. 363, No 6427, pp. 309-310. DOI:10.1038/363309B0. PMID 8497315.
57. Musacchio A., Gibson T., Rice P., Thompson J. et al., Trends in Biochemical Sciences, 1993, Vol. 18, No 9, pp. 343-348. DOI:10.1016/0968-0004(93)90071-T. PMID 8236453.
58. Gibson T.J, Hyvönen M., Musacchio A., Saraste M. et al., Trends in Biochemical Science, 1994, Vol. 19, No 9, pp. 349-353.
59. Wang D.S., Shaw G., Biochem. and Biophys. Research Communications, 1995, Vol. 217, No 2, pp. 608-615.
DOI:10.1006/BBRC.1995.2818. PMID 7503742.
60. Wang D.S., Shaw R., Winkelmann J.C., Shaw G., Biochem. and Biophys. Research Communications, 1994, Vol. 203, No 1, pp. 29-35. DOI:10.1006/BBRC.1994.2144. PMID 8074669.
61. Yao L., Kawakami Y., Kawakami T., Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA, 1994, Vol. 91, No 19, pp. 9175-9179. DOI:10.1073/PNAS.91.19.9175. PMC 44770. PMID 7522330
62. Di Nitto J.P., Lambright D.G., Biochim. Biophys. Acta, 2006, Vol. 1761, pp. 850-867.
63. Lemmon M.A., Biochem. Soc. Trans., 2004, Vol. 32, pp. 707-711.
64. Manning G., Whyte D.B., Martinez R., Hunter T. et al., Science, 2002, Vol. 298, pp. 1912-1934.
65. Korobko I.V., Korobko E.V., Kiselev S.L., Mol. Gen. Genet., 2000, Vol. 264, pp. 411-418.
66. Kalinichenko S.V., Korobko E.V., Korobko I.V., Biokhimiya, 2008, Vol. 73. No 3, pp. 342-348.
67. Spudich G., Chibalina M.V., Au J.S., Arden S.D. et al., Nat. Cell Biol., 2007, Vol. 9, No 2, pp. 176-183.
68. Herrig A., Janke M., Austermann J., Gerke V. et al., Biochemistry, 2006, Vol. 45, No 43, pp. 13025-13034.
69. Sanchez-Bautista S., Marin-Vicente C., Gomez-Fernandez J.C., Corbalan-Garcia S., J. Mol. Biol., 2006, Vol. 362, No 5, pp. 901-914.
70. Birkeland H.C., Stenmark H., Curr. Top. Microbiol. Immunol., 2004, Vol. 282, pp. 89-115.
71. Yamauchi E., Nakatsu T., Matsubara M., Kato H. et al., Nature Struct. Biol., 2003, Vol. 10, pp. 226-231.