Влияние природы взаимодействия мембрана/белок на адсорбционные свойства ультрафильтрационных мембран на основе ароматических поли- и сополиамидов
Аннотация
Мембраны являются наукоемкой продукцией межотраслевого применения, без которой не-
возможно прорывное развитие базовых и высокотехнологичных секторов экономики, развитие науки,
а также эффективное решение важных задач социальной сферы и проблем экологии. Активное разви-
тие в последние годы медицины, фармацевтической промышленности и биотехнологии способство-
вали росту научного и коммерческого интереса к ультрафильтрации. Важнейшей характеристикой
ультрафильтрационных мембран является селективность. Согласно существующим представлениям в
основе реализуемого при ультрафильтрации разделительного механизма лежит размерная селектив-
ность. Однако очень важную роль в разделении играют такие явления как концентрационная поляри-
зация и адсорбция. Исследование этих явлений представляет значительный практический интерес,
т.к. его результаты во многом определяют выбор материала мембраны, условий ее регенерации, ре-
жима и условий проведения фильтрации.
Адсорбция белков на поверхности пористых мембран является достаточно сложным процес-
сом в силу индивидуальности реализуемого в каждом конкретном случае механизма. Поэтому вопрос
о вкладе в процесс адсорбции различных видов взаимодействий по-прежнему остается дискуссион-
ным. Для определения природы взаимодействия мембрана/белок и выявления факторов его регулиро-
вания в настоящей работе проведено исследование сорбции ряда белков на серии синтезированных
пористых мембран на основе ароматических полиамидов, отличающихся наличием, природой и кон-
центрацией ионогенных групп. Исследования проводили с использованием бычьего сывороточного
альбумина, лизоцима куриных яиц, миоглобина и бацитрацина. Адсорбцию белков мембранами изу-
чали в статическом режиме. Концентрацию белка определяли с помощью спектрофотометра СФ-
2000 (ОКБ «Спектр») по оптической плотности при длине волны λ = 278 нм. Для математической об-
работки экспериментальных данных использовали двухпараметрические модели адсорбции Лен-
гмюра, Фрейндлиха, Темкина и трехпараметрическую модель Ленгмюра - Фрейндлиха. Для оценки
степени соответствия экспериментальных данных выбранным математическим моделям использова-
ли значения R2 и SSE. Показано, что при наличии заряда у белковых макромолекул и поверхности
мембраны роль электростатических сил является определяющей в механизме адсорбции белка, одна-
ко вклад неэлектростатических взаимодействий в изученных системах мембрана/белок значителен
Скачивания
Литература
2. Comprehensive membrane science and engineering. Ed. by Drioli E., Giorno L., Amsterdam, Elsevier, 2010, pt. 2, 490 р.
3. Membrane separations chemical, pharmaceutical, food, and biotechnological applications: handbook. Ed. by Pabby A.K., Rizvi S.H., Sastre A.M., New-York, CRC Press, 2015, 845 р.
4. Cherkasov A.N., J. Membr. Sci., 1990, Vol. 50, pp. 109-130.
5. Zhou Y., Wang Zh., Zhang Q., Xi X. et al., Desalination, 2012, Vol. 307, pp. 61-67.
6. Ho C., Zydney A., J. Ind. Еng. Сhem. Research, 2001, Vol. 40, pp. 1412-1421.
7. Peeva P.D., Palupi A.E., Ulbricht M., J. Separ. Purif. Technol., 2011, Vol. 81, pp. 124-133.
8. Mukai Y., Iritani E., Murase T., J. Membr. Sci., 1997, Vol. 137, pp. 271-275.
9. Ishiguro R., Yokoyama Y., Maeda H., Shimamura A. et al., J. Col. Interface Sci., 2005, Vol. 290, pp. 91-101.
10. Hernandes A., Huisman I., Pradanos P., J. Membr. Sci., 2000, Vol. 179, pp. 79-90.
11. Jones K.L., O’Melia C.R., J. Membr. Sci., 2000, Vol. 165, pp. 31-46.
12. Jara F.L., Sanchez C.C., Patino J.M.R., Pilosof A.M.R., Food Hydrocoll., 2014, Vol. 35, pp. 189-197.
13. Gao Z., Liu T., Miao R., J. Environ. Sci. Technol., 2015, Vol. 13, pp. 1-26.
14. Ramachandhran V., Ghosh A.K., Prabhakar S., Tewari P.K., Separ. Sci. Technol., 2009, Vol. 44, pp. 599-614.
15. Hurwitz G., Guillen G.R., Hoek E.M.V., J. Membr. Sci., 2010, Vol. 349, pp. 349-357.
16. Cherkasov A.N., Membrany, 2002, Vol. 14, pp. 3-17.
17. Berezkin V.V., Kiseleva O.A., Nechaev A.N., Sobolev V.D. et al., Kolloid. Zhurnal, 1994, Vol. 56, No 3, pp. 319-325.
18. Cherkasov A.N., Membr. Struct. Separ. Sci. Technol., 2005, Vol. 40, No 14, pp. 2775-2801.
19. Tristram G.R., Proteins. Ed. by Н. Neurath, К. Bailey, New-York, Acad. Press, 1953, Vol. 1, 549 р.
20. White A., Handler Ph., Smit E., Principles of biochemistry, New-York, Acad. Press, 1978, Vol. 1, 731p.
21. Lehninger A.L., Biochemistry, New-York, Worth Publ., 1972, Vol. 1, 368 p.
22. Phillips D.C., Lysozyme, New-York, Acad. Press, 1974, 350 p.
23. Jakubke H.-D., Jeschkeit H., Aminosuren, Peptide, Proteine. Berlin, Akad. Verlag, 1982, 457 p.
24. Tenford C., Physical chemistry of macromolecules. New-York, Wiley, 1961, 772 p.
25. Volkenshteyn M.V., Biofizika, M., Nauka, 1988, 592 p.
26. Dabrowski A., Adv. Colloid Interface Sci., 2001, Vol. 93, pp. 135-224.
27. Foo K.Y., Hameed B.H., Chem. Eng. J., 2010, Vol. 156, pp. 2-10.
28. Quiroga E., Ramirez-Pastor A.J., Chem. Phys. Letters, 2013, Vol. 556, pp. 330-335.
29. Salgin S., Takac S., Ozdamar T., J. Membr. Sci., 2006, Vol. 278, pp. 251-260.
30. Li W., Li S., J. Colloid Surfaces, 2007, Vol. 295, pp. 159-164.
31. Molek J., Ruanjaikaen K., Zydney A., J. Membr. Sci., 2010, Vol. 353, pp. 60-69.
32. Hartvig R.A., Van de Weert M., Ostergaard J., Jorgensen L. et al., J. Langmuir, 2011, Vol. 27, pp. 2634-2643.
33. Norde W., Luklema J., J. Biomater. Sci. Polym., Ed. 2, 1991, pp. 183-202.
34. Vasheghani F., Rajabi F.H., Ahmadi M.H., Nouhi S., Polym. Bull., 2006, Vol. 56, pp. 395-404.
35. Bonomo R.C.F., Minim L.A., Coimbra J.S.R., Fontan R.C.. et al., J. Chromatogr., 2006, Vol. 844, pp. 6-14.
36. Smirnova N.N., Nebukina I.A., Sorbtsionnye i khromatograficheskie protsessy, 2014, Vol. 14, pp. 150-158.
