Isolation of geroprotective peptides from thymusamin (nucleoprotein complex from thymus)
Keywords:
nucleoprotein complex, cross-flow microfiltration, track etched membrane, solid phase extraction, regulatory peptides.
Abstract
Cross-flow microfiltration and selective adsorption of low molecular weight peptides on cation
exchanger Dowex 50-X8 were used for the preparative fractionation of nucleoprotein complex from
thymus. Peptide fraction were studied by gel chromatography, UV-spectroscopy, thin layer
chromatography and evaluation of biological activity by leukocyte migration inhibition factor. It is shown
that the peptide fraction from nucleoprotein complex includes components with molecular weights of 0.1
kDa to 3 kDa
Downloads
Download data is not yet available.
References
1. Li C.H., Geschwind J.J., Dixon J.S., Levy A.L., Harris J. Corticotropins (ACTH).
Isolation of corticotropin from sheep pituitary glands. // J. Biol. Chem., 1955. V.213, N1.
P. 171-177.
2. Морозов В.Г., Хавинсон В.Х., Писарев О.А. Выделение из тимуса и изучение
природы фактора, стимулирующего иммуногенез // Докл. АН СССР. 1977. Т. 233, №
3, С. 491-494.
3. Khavinson V., Shataeva L., Chernova A. DNA double-helix binds regulatory
peptides similarly to transcription factors // Neuroendocrinology Lett. – 2005. V. 26, N3.
P. 237-241.
4. Хавинсон В.Х., Соловьёв А.Ю., Шатаева Л.К. Молекулярный механизм
взаимодействия олигопептидов и двойной спирали ДНК. // Бюл. экспер. биол. 2006.
Т.141, № 4. С.443-447.
5. Морозов В.Г., Хавинсон В.Х. Патент РФ № 2075944. Способ получения
белковой пищевой добавки. Опубл. Бюлл. Изобрет. № 9 от 27.03.96.
6. Морозов В.Г., Рыжак Г.А., Малинин В.В. Цитамины. Биорегуляторы
клеточного метаболизма. СПб, «Фолиант», 1999. 120 с.
7. Лабораторные методы исследования в клинике / Под ред.Меньшикова В.В.
М.:Медицина, 1987. 207 с.
8. Синицкая Н.С., Шатаева Л.К., Потехина Т.С., Касьянов А.Д.
Нуклеопротеиновые комплексы и их биологическая активность по отношению к Т-
лимфоцитам. // Прикл. Биохим. Микробиол. 2001. М Т.37, № 1. С.29-35.
9. Shauly A., Wasch A., Nir A., Shear induced particle migration in a polydisperse
concentrated suspension. // J. Reology, 1998,V. 42, P. 1329-1348.
10. Levesley J.A., Bellhouse B.J., Particulate separation using inertial lift forces. //
Chem. Eng. Sci., 1993. V.48. N21. P.3657-3669.
11. Цветков В.Н. Жесткоцепные полимерные молекулы. Л.: Наука. 1986. 380 с.
12. Де Жен П. Идеи скейлинга в физике полимеров. Москва, «Мир», 1982 – 368 с.
13. Соловьёв А.Ю., Жилинский Д.В., Чернова И.А., Басин Б.Я., Шатаева Л.К.
Фракционирование жесткоцепных полимеров при микрофильтрации. // Мембраны,
2009. №44, С.22-26.
14. Селеменев В.Ф., Котова Д.Л., Орос Г.Ю., Загородний А.А. Хроматография
низкого давления физиологически активных веществ. С.546 – 569 в книге «100 лет
хроматографии», М.: Наука, 2003. 740 с.
15. Thurman E. M., Mills M. S., Solid-Phase Extraction: Principles and Practice, Wiley-
Interscience, 1998. 372 р.
16. Hentze H.-P., Antonietti M. Porous polymers and resins for biotechnological and
biomedical applications. // Reviews in Molecular Biotechnology. 2002.V.90, Iss 1. P. 27-53.
17. Ulrich H.D. Degradation or Maintenance: Actions of the Ubiquitin System on
Eukaryotic Chromatin // Eukaryotic Cell, 2002, Vol. 1, N.1, P. 1-10.
Isolation of corticotropin from sheep pituitary glands. // J. Biol. Chem., 1955. V.213, N1.
P. 171-177.
2. Морозов В.Г., Хавинсон В.Х., Писарев О.А. Выделение из тимуса и изучение
природы фактора, стимулирующего иммуногенез // Докл. АН СССР. 1977. Т. 233, №
3, С. 491-494.
3. Khavinson V., Shataeva L., Chernova A. DNA double-helix binds regulatory
peptides similarly to transcription factors // Neuroendocrinology Lett. – 2005. V. 26, N3.
P. 237-241.
4. Хавинсон В.Х., Соловьёв А.Ю., Шатаева Л.К. Молекулярный механизм
взаимодействия олигопептидов и двойной спирали ДНК. // Бюл. экспер. биол. 2006.
Т.141, № 4. С.443-447.
5. Морозов В.Г., Хавинсон В.Х. Патент РФ № 2075944. Способ получения
белковой пищевой добавки. Опубл. Бюлл. Изобрет. № 9 от 27.03.96.
6. Морозов В.Г., Рыжак Г.А., Малинин В.В. Цитамины. Биорегуляторы
клеточного метаболизма. СПб, «Фолиант», 1999. 120 с.
7. Лабораторные методы исследования в клинике / Под ред.Меньшикова В.В.
М.:Медицина, 1987. 207 с.
8. Синицкая Н.С., Шатаева Л.К., Потехина Т.С., Касьянов А.Д.
Нуклеопротеиновые комплексы и их биологическая активность по отношению к Т-
лимфоцитам. // Прикл. Биохим. Микробиол. 2001. М Т.37, № 1. С.29-35.
9. Shauly A., Wasch A., Nir A., Shear induced particle migration in a polydisperse
concentrated suspension. // J. Reology, 1998,V. 42, P. 1329-1348.
10. Levesley J.A., Bellhouse B.J., Particulate separation using inertial lift forces. //
Chem. Eng. Sci., 1993. V.48. N21. P.3657-3669.
11. Цветков В.Н. Жесткоцепные полимерные молекулы. Л.: Наука. 1986. 380 с.
12. Де Жен П. Идеи скейлинга в физике полимеров. Москва, «Мир», 1982 – 368 с.
13. Соловьёв А.Ю., Жилинский Д.В., Чернова И.А., Басин Б.Я., Шатаева Л.К.
Фракционирование жесткоцепных полимеров при микрофильтрации. // Мембраны,
2009. №44, С.22-26.
14. Селеменев В.Ф., Котова Д.Л., Орос Г.Ю., Загородний А.А. Хроматография
низкого давления физиологически активных веществ. С.546 – 569 в книге «100 лет
хроматографии», М.: Наука, 2003. 740 с.
15. Thurman E. M., Mills M. S., Solid-Phase Extraction: Principles and Practice, Wiley-
Interscience, 1998. 372 р.
16. Hentze H.-P., Antonietti M. Porous polymers and resins for biotechnological and
biomedical applications. // Reviews in Molecular Biotechnology. 2002.V.90, Iss 1. P. 27-53.
17. Ulrich H.D. Degradation or Maintenance: Actions of the Ubiquitin System on
Eukaryotic Chromatin // Eukaryotic Cell, 2002, Vol. 1, N.1, P. 1-10.
Published
2019-11-26
How to Cite
Solovyev, A. Y., Zhilinski, D. V., Chernova, I. A., & Khavison, V. K. (2019). Isolation of geroprotective peptides from thymusamin (nucleoprotein complex from thymus). Sorbtsionnye I Khromatograficheskie Protsessy, 11(6). Retrieved from https://journals.vsu.ru/sorpchrom/article/view/1990
Section
Статьи
