Using ion exchange chromatography to obtain the succinate dehydrogenaseof bacteria Sphaerotilus natans strain D-507
Keywords:
succinate dehydrogenase, isoforms, ion-exchange chromatography, electrophoresis, Sphaerotilus natans.
Abstract
Abstract: Using the method of ion-exchange chromatography on a column of DEAE-cellulose
were electrophoretically homogeneous preparations of succinate dehydrogenase (SDH) from colorless
sulfur bacteria with a specific activity of 22 units/mg protein (for the first isoform) and 14.75 units/mg
protein (for the second isoform); yield 15.52%, and 10, 41%, degree of purification 81.48 and 54.63
respectively.
Downloads
Download data is not yet available.
References
1. Арабцева М.А. Очистка и регуляторные свойства тетрамерной формы
малатдегидрогеназы из бактерий Sphaerotilus natans // Вестник ВГУ, серия: Химия.
Биология. Фармация. – 2008. – №1. – С. 69-73.
2. Ackrell A. C. Effect of membrane environment on succinate dehydrogenase activity //
The Journal of Biological Chemistry. – 1976. – Vol. 252. – № 5. – P. 1582-1588.
3. Землянухин А.А., Землянухин Л.А. Большой практикум по физиологии и
биохимии растений // Воронеж: Изд-во Воронеж. ун-та. – 1996. – 185 с.
4. Епринцев А.Т., Климова М.А. Очистка ферментов и методы исследования их
каталитических свойств // Воронеж: Изд-во Воронеж. ун-та. – 2008. – 26 с.
5. Епринцев А.Т., Попов В.Н., Шевченко М. Ю. Глиоксилатный цикл: универсальный
механизм адаптации? // М.: ИКЦ «Академкнига», 2007. – 228 с.
6. Епринцев А.Т., Попов В. Н., Федорин Д. Н. Сукцинатдегидрогеназа выших
растений // Воронеж: ООО Центрально-Черноземное книжное изд-во. – 2010. – 184 с.
7. Tornroth Susanna, Yankovskaya Victoria, Cecchini Gary, Iwata So. Purification,
crystallization and preliminary crystallographic studies of succinate: Ubiquinone
oxidoreductase from Escherichia coli // Biochem. et biophys. acta. Bioenerg. № 1-2. –
2002. – т. 1553. – P. 171-176.
8. Федорин Д. Н. Световая регуляция функционирования сукцинатдегидрогеназы в
листьях растений // Автореф. диссертации к.б.н. –Воронеж. – 2007. – 24 с.
9. Protein measurement with the folin phenol reagent // J. Biol. Chem. - 1951. - Vol. 193.
- P. 265-275.
10. Davis B.J. Disc electrophoresis II. Method and aplication to human serum protein //
Ann. N. Y. Acad. Sci. - 1994. – Vol. 121. – P. 404-427.
11. Moll R., Schafer G. Purification and characterisation of an archaebacterial succinate
dehydrogenase complex from the plasma membrane of the thermoacidophile Sulfolobus
acidocaldarius // Eur. J. of Biochem. 1991. Vol. 201. № 3. P. 593-600.
12. Fernandes Andreia S., Pereira Manuela M., Teixeira Miguel. The succinate dehydrogenase from the thermohalophilic bacterium Rhodothermus marinus: Redox-bohr effect on Heme b[L] // J. Bioenerg. And Biomembr. 2001. Vol. 33. № 4. P. 343-352.
малатдегидрогеназы из бактерий Sphaerotilus natans // Вестник ВГУ, серия: Химия.
Биология. Фармация. – 2008. – №1. – С. 69-73.
2. Ackrell A. C. Effect of membrane environment on succinate dehydrogenase activity //
The Journal of Biological Chemistry. – 1976. – Vol. 252. – № 5. – P. 1582-1588.
3. Землянухин А.А., Землянухин Л.А. Большой практикум по физиологии и
биохимии растений // Воронеж: Изд-во Воронеж. ун-та. – 1996. – 185 с.
4. Епринцев А.Т., Климова М.А. Очистка ферментов и методы исследования их
каталитических свойств // Воронеж: Изд-во Воронеж. ун-та. – 2008. – 26 с.
5. Епринцев А.Т., Попов В.Н., Шевченко М. Ю. Глиоксилатный цикл: универсальный
механизм адаптации? // М.: ИКЦ «Академкнига», 2007. – 228 с.
6. Епринцев А.Т., Попов В. Н., Федорин Д. Н. Сукцинатдегидрогеназа выших
растений // Воронеж: ООО Центрально-Черноземное книжное изд-во. – 2010. – 184 с.
7. Tornroth Susanna, Yankovskaya Victoria, Cecchini Gary, Iwata So. Purification,
crystallization and preliminary crystallographic studies of succinate: Ubiquinone
oxidoreductase from Escherichia coli // Biochem. et biophys. acta. Bioenerg. № 1-2. –
2002. – т. 1553. – P. 171-176.
8. Федорин Д. Н. Световая регуляция функционирования сукцинатдегидрогеназы в
листьях растений // Автореф. диссертации к.б.н. –Воронеж. – 2007. – 24 с.
9. Protein measurement with the folin phenol reagent // J. Biol. Chem. - 1951. - Vol. 193.
- P. 265-275.
10. Davis B.J. Disc electrophoresis II. Method and aplication to human serum protein //
Ann. N. Y. Acad. Sci. - 1994. – Vol. 121. – P. 404-427.
11. Moll R., Schafer G. Purification and characterisation of an archaebacterial succinate
dehydrogenase complex from the plasma membrane of the thermoacidophile Sulfolobus
acidocaldarius // Eur. J. of Biochem. 1991. Vol. 201. № 3. P. 593-600.
12. Fernandes Andreia S., Pereira Manuela M., Teixeira Miguel. The succinate dehydrogenase from the thermohalophilic bacterium Rhodothermus marinus: Redox-bohr effect on Heme b[L] // J. Bioenerg. And Biomembr. 2001. Vol. 33. № 4. P. 343-352.
Published
2019-11-27
How to Cite
Vu, T. L., Selivanova, N. V., Eprintsev, A. T., & Fedorin, D. N. (2019). Using ion exchange chromatography to obtain the succinate dehydrogenaseof bacteria Sphaerotilus natans strain D-507. Sorbtsionnye I Khromatograficheskie Protsessy, 11(6). Retrieved from https://journals.vsu.ru/sorpchrom/article/view/2008
Section
Статьи
