ПОЛУЧЕНИЕ, МОРФОЛОГИЯ И ЭЛЕКТРОХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ГИБРИДНЫХ МАТЕРИАЛОВ ТРИПСИН – УГЛЕРОДНЫЕ НАНОТРУБКИ
Ключевые слова:
трипсин, углеродные нанотрубки, печатные электроды, биосенсор, воль- тамперные характеристики, электрохимическая ячейка.
Аннотация
Изучены электрохимические свойства гибких печатных электродов, модифицированных гибридным материалом трипсин – углеродные нанотрубки. Обнаружена зависимость вольтамперных характеристик электродов от присутствия казеина. Полученные структуры могут быть использованы в качестве биосенсора для применения в пищевой промышленности.
Авторы выражают благодарность Холявке Марине Геннадьевне и Королевой Виктории Александровне за помощь в проведении экспериментов.
Выражаем благодарность Центру коллективного пользования научным оборудованием Воронежского государственного университета за активную поддержку
Скачивания
Данные скачивания пока не доступны.
Литература
1. Wang J. Electroanalysis, 2001, vol. 13, no. 12, pp. 983-988. DOI: https://doi.org/10.1002/1521-4109(200108)13:12<983::AID-ELAN983>3.0.CO;2-#
2. Claudio Jimenez C., Daniel E. Leon P. VITAE, REVISTA DE LA FACULTAD DE QUÍMICA FARMACÉUTICA, 2009, vol. 16, no. 1, p. 144-154.
3. Nambiar S., Yeow J. T. W. Biosensors and Bioelectronics, 2011, vol. 26, no. 5, pp. 1825-1832 DOI: https://doi.org/10.1016/j.bios.2010.09.046
4. Sadana A. Binding and Dissociation Kinetics for Different Biosensor Applications Using Fractals. Elsevier Science, 2007, 384 p. DOI: https://doi.org/10.1016/B978-0-444-52784-4.X5000-X
5. Grand View Research. Biosensors Market Analysis By Application (Medical applications, Food Toxicity Detection, Industrial Process Control, Agriculture, Environment) By Technology (Thermal Biosensors, Electrochemical Biosensors, Piezoelectric Biosensors, Optical Biosensors) By End-use (Home Healthcare Diagnostics, Point of Care Testing, Food Industry, Research Laboratories). Report. 2020. U.S., 2015, p. 91.
6. Naifeng Xu, Yanjiao Wang, Li Pan, Xinlin Wei & Yuanfeng Wang. Food and Agricultural Immunology, 2017, vol. 28, pp. 1105-1115. DOI: https://doi.org/10.1080/09540105.2017.1328662
7. Ashley J., Shukor Y., D’Aurelio R., Trinh L., Rodgers T. L., Temblay J., Pleasants M., Tothill I. E. . ACS Sensors, 2018, vol. 3, no. 2. pp. 418-424. DOI: 10.1021/acssensors.7b00850
8. Raji Majumder, Samudra Prosad Banik, Suman Khowala . Food Chemistry, 2015, vol. 173, pp. 441-448. DOI: https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2014.10.027
9. Tague E. L. Casein. Its Preparation, Chemistry and Technical Utilizations. D. Van Nostrand company, New York, USA, 1926, 218 p.
10. Yasumitsu H. Serine Protease Zymography: Low-Cost, Rapid, and Highly Sensitive RAMA Casein Zymography. In book: Zymography. Methods and Protocols. Eds. by Wilkesman J., Kurz L. Humana Press, 2017, vol. 1, pp. 13-24. DOI: 10.1007/978-1-4939-7111-4
11. Kaner J., Ioras F., Ratnasingam J. Journal of Plastics History, 2017, vol. 2, p. 1.
12. Bier M. C., Kohn S., Stierand A., Grimmelsmann N., Homburg S. V., Rattenholl A., Ehrmann A. IOP Conf. Ser.: Mater. Sci. Eng., 2017, vol. 254, p. 192004. DOI: 10.1088/1757-899X/254/19/192004
13. Cheema M., Hristov A. N., Harte F. M. J. Dairy Sci., 2017, vol. 100, iss. 11, pp. 8670-8679. DOI: http://dx.doi.org/10.3168/jds.2017-12631
14. Khafallah I., Boutebba A., Ali. T. J. Chem. Pharm. Res., 2015, vol. 7, p. 926-930.
15. Ruettimann K. W., Ladisch M. R. Enzyme Microb. Technol., 1987, vol. 9, pp. 578-579. DOI: https://doi.org/10.1016/0141-0229(87)90109-8
16. Farrell J. H. M., Malin E. L., Brown E. M., Qi P. X. Current Opinion in Colloid & Interface Science, 2006, vol. 11, pp. 135-147. DOI: https://doi.org/10.1016/j.cocis.2005.11.005
17. Holt C., Carver J. A., Ecroyd H., Thorn D. C. Journal of Dairy Science, vol. 96, no. 10, 2013. p. 6127-6146. DOI: https://doi.org/10.3168/jds.2013-6831
18. Ferrandini E., Castillo M., López M. B., Laencina J. // An. Vet. (Murcia), 2006, vol. 22, pp. 5-18.
19. Kinsella J. E. CRC Crit. Rev. Food Sci. Nutr., 1984, vol. 21, iss. 3, pp. 197-262. DOI: https://doi.org/10.1080/10408398409527401
20. Guadix A., Guadix E. M., Páez-dueñas M. P., González-tello P., Camacho F. Ars Pharmaceutica, 2000, vol. 41, no. 1, pp. 79-89.
21. Theâvenot D. R., Toth K., Durst R. A., Wilson G. S. Pure Appl. Chem., 1999, vol. 71, no. 12, pp. 2333-2348.
22. Bahr J. L.; Tour J. M. Chem. Mater., 2001, vol. 13, iss. 11, pp. 3823- 3824. DOI: 10.1021/cm0109903
2. Claudio Jimenez C., Daniel E. Leon P. VITAE, REVISTA DE LA FACULTAD DE QUÍMICA FARMACÉUTICA, 2009, vol. 16, no. 1, p. 144-154.
3. Nambiar S., Yeow J. T. W. Biosensors and Bioelectronics, 2011, vol. 26, no. 5, pp. 1825-1832 DOI: https://doi.org/10.1016/j.bios.2010.09.046
4. Sadana A. Binding and Dissociation Kinetics for Different Biosensor Applications Using Fractals. Elsevier Science, 2007, 384 p. DOI: https://doi.org/10.1016/B978-0-444-52784-4.X5000-X
5. Grand View Research. Biosensors Market Analysis By Application (Medical applications, Food Toxicity Detection, Industrial Process Control, Agriculture, Environment) By Technology (Thermal Biosensors, Electrochemical Biosensors, Piezoelectric Biosensors, Optical Biosensors) By End-use (Home Healthcare Diagnostics, Point of Care Testing, Food Industry, Research Laboratories). Report. 2020. U.S., 2015, p. 91.
6. Naifeng Xu, Yanjiao Wang, Li Pan, Xinlin Wei & Yuanfeng Wang. Food and Agricultural Immunology, 2017, vol. 28, pp. 1105-1115. DOI: https://doi.org/10.1080/09540105.2017.1328662
7. Ashley J., Shukor Y., D’Aurelio R., Trinh L., Rodgers T. L., Temblay J., Pleasants M., Tothill I. E. . ACS Sensors, 2018, vol. 3, no. 2. pp. 418-424. DOI: 10.1021/acssensors.7b00850
8. Raji Majumder, Samudra Prosad Banik, Suman Khowala . Food Chemistry, 2015, vol. 173, pp. 441-448. DOI: https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2014.10.027
9. Tague E. L. Casein. Its Preparation, Chemistry and Technical Utilizations. D. Van Nostrand company, New York, USA, 1926, 218 p.
10. Yasumitsu H. Serine Protease Zymography: Low-Cost, Rapid, and Highly Sensitive RAMA Casein Zymography. In book: Zymography. Methods and Protocols. Eds. by Wilkesman J., Kurz L. Humana Press, 2017, vol. 1, pp. 13-24. DOI: 10.1007/978-1-4939-7111-4
11. Kaner J., Ioras F., Ratnasingam J. Journal of Plastics History, 2017, vol. 2, p. 1.
12. Bier M. C., Kohn S., Stierand A., Grimmelsmann N., Homburg S. V., Rattenholl A., Ehrmann A. IOP Conf. Ser.: Mater. Sci. Eng., 2017, vol. 254, p. 192004. DOI: 10.1088/1757-899X/254/19/192004
13. Cheema M., Hristov A. N., Harte F. M. J. Dairy Sci., 2017, vol. 100, iss. 11, pp. 8670-8679. DOI: http://dx.doi.org/10.3168/jds.2017-12631
14. Khafallah I., Boutebba A., Ali. T. J. Chem. Pharm. Res., 2015, vol. 7, p. 926-930.
15. Ruettimann K. W., Ladisch M. R. Enzyme Microb. Technol., 1987, vol. 9, pp. 578-579. DOI: https://doi.org/10.1016/0141-0229(87)90109-8
16. Farrell J. H. M., Malin E. L., Brown E. M., Qi P. X. Current Opinion in Colloid & Interface Science, 2006, vol. 11, pp. 135-147. DOI: https://doi.org/10.1016/j.cocis.2005.11.005
17. Holt C., Carver J. A., Ecroyd H., Thorn D. C. Journal of Dairy Science, vol. 96, no. 10, 2013. p. 6127-6146. DOI: https://doi.org/10.3168/jds.2013-6831
18. Ferrandini E., Castillo M., López M. B., Laencina J. // An. Vet. (Murcia), 2006, vol. 22, pp. 5-18.
19. Kinsella J. E. CRC Crit. Rev. Food Sci. Nutr., 1984, vol. 21, iss. 3, pp. 197-262. DOI: https://doi.org/10.1080/10408398409527401
20. Guadix A., Guadix E. M., Páez-dueñas M. P., González-tello P., Camacho F. Ars Pharmaceutica, 2000, vol. 41, no. 1, pp. 79-89.
21. Theâvenot D. R., Toth K., Durst R. A., Wilson G. S. Pure Appl. Chem., 1999, vol. 71, no. 12, pp. 2333-2348.
22. Bahr J. L.; Tour J. M. Chem. Mater., 2001, vol. 13, iss. 11, pp. 3823- 3824. DOI: 10.1021/cm0109903
Опубликован
2018-05-28
Как цитировать
Karlos, E. A., & Dolgih, I. I. (2018). ПОЛУЧЕНИЕ, МОРФОЛОГИЯ И ЭЛЕКТРОХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ГИБРИДНЫХ МАТЕРИАЛОВ ТРИПСИН – УГЛЕРОДНЫЕ НАНОТРУБКИ. Конденсированные среды и межфазные границы, 20(2), 312-317. https://doi.org/10.17308/kcmf.2018.20/526
Выпуск
Раздел
Статьи
