Biocatalysts based on complexes of carbon nanomaterials with cysteine proteases

Светлана Сергеевна Гончарова; Екатерина Александровна Щеголеватых; Дмитрий Алексеевич Жукалин; Марина Геннадьевна Холявка; Валерий Григорьевич Артюхов

doi:10.17308/kcmf.2023.25/11257

Светлана Сергеевна Гончарова ФГБОУ ВО «Воронежский государственный университет», Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация https://orcid.org/0000-0003-3381-2008
Екатерина Александровна Щеголеватых ФГБОУ ВО «Воронежский государственный университет», Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация https://orcid.org/0000-0002-6861-4776
Дмитрий Алексеевич Жукалин ФГБОУ ВО «Воронежский государственный университет», Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация https://orcid.org/0000-0002-0754-4989
Марина Геннадьевна Холявка ФГБОУ ВО «Воронежский государственный университет», Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация; ФГАОУ ВО «Севастопольский государственный университет», ул. Университетская, 33, Севастополь 299053, Российская Федерация https://orcid.org/0000-0002-1390-4119
Валерий Григорьевич Артюхов ФГБОУ ВО «Воронежский государственный университет», Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация

DOI: https://doi.org/10.17308/kcmf.2023.25/11257

Ключевые слова: цистеиновые протеазы, фицин, папаин, бромелин, фуллерены, углеродные нанотрубки

Аннотация

Работа направлена на разработку и исследование биокатализаторов на основе комплексов цистеиновых протеаз с фуллеренами и углеродными нанотрубками.
При образовании комплекса фицина с фуллеренами и углеродными нанотрубками активность гибридных препаратов составляла 70 и 45 % соответственно. При формировании комплексов папаина с фуллеренами и углеродными нанотрубками протеолитическая способность фермента осталась на прежнем уровне для образцов с фуллереном и уменьшилась на 27 % для препаратов с углеродными нанотрубками. Образование комплексов бромелина с фуллеренами и углеродными нанотрубками способствовало уменьшению протеолитической активности биокатализатора на 18 и 48 % по сравнению со свободным энзимом. При определении стабильности комплексов наноматериалов и цистеиновых протеаз в ходе 7-дневной инкубации в 0.05 М трис-HCl буфере (рН 7.5) при 37 °С выявлялось снижение протеолитической активности образцов.
Комплексообразование с углеродными наночастицами и фуллеренами повышало устойчивость фицина и бромелина, в то время как стабильность папаина в комплексах оставалась на прежнем уровне

Скачивания

Данные скачивания пока не доступны.

Биографии авторов

Светлана Сергеевна Гончарова, ФГБОУ ВО «Воронежский государственный университет», Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация

м. н. с. кафедры биофизики и биотехнологии, Воронежский государственный университет (Воронеж, Российская Федерация)

Екатерина Александровна Щеголеватых, ФГБОУ ВО «Воронежский государственный университет», Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация

студент кафедры биофизики и биотехнологии, Воронежский государственный университет (Воронеж,
Российская Федерация)

Дмитрий Алексеевич Жукалин, ФГБОУ ВО «Воронежский государственный университет», Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация

к. ф.-м. н., доцент кафедры физики полупроводников и микроэлектроники, Воронежский государственный университет (Воронеж, Российская Федерация)

Марина Геннадьевна Холявка, ФГБОУ ВО «Воронежский государственный университет», Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация; ФГАОУ ВО «Севастопольский государственный университет», ул. Университетская, 33, Севастополь 299053, Российская Федерация

д. б. н., профессор кафедры биофизики и биотехнологии, Воронежский государственный университет (Воронеж, Российская Федерация), профессор кафедры «Физика» Севастопольского государственного университета (Севастополь, Российская Федерация)

Валерий Григорьевич Артюхов, ФГБОУ ВО «Воронежский государственный университет», Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация

д. б. н., профессор, заведующий кафедрой биофизики и биотехнологии, Воронежский государственный университет (Воронеж, Российская Федерация)

Литература

Dumpis M. A., Nikolaev D. N., Litasova E. V., Ilyin V. V., Brusina M. A., Piotrovsky L. B. Biological activity of fullerenes - realities and prospects. Reviews on Clinical Pharmacology and Drug Therapy. 2018;16(1): 4–20. (In Russ., abstract in Eng.). https://doi.org/10.17816/RCF1614-20

Churilov G. N., Vnukova N. G., Dudnik A. I., … Samoylova N. A. A method and apparatus for highthroughput controlled synthesis of fullerenes and endohedral metal fullerenes. Technical Physics Letters. 2016;42(5): 475–477. https://doi.org/10.1134/S1063785016050072

Melker A. I., Krupina M. A., Matvienko A. N. Nucleation and growth of fullerenes and nanotubes having three-fold t-symmetry. Frontier Materials & Technologies. 2022; 2: 37–53. https://doi.org/10.18323/2782-4039-2022-2-37-53

Zhukalin D. A., Tuchin A. V., Goloshchapov D. L., Bityutskaya L. A. Formation of nanostructures from colloidal solutions of silicon dioxide and carbon nanotubes. Technical Physics Letters. 2015;41(2): 157–159. https://doi.org/10.1134/S1063785015020297

Postnov V. N., Rodinkov O. V., Moskvin L. N., Novikov A. G., Bugaichenko A. S., Krokhina O. A. From carbon nanostructures to highly efficient sorbents for chromatographic separation and concentration. Advances in Chemistry. 2016;85(2): 115–138. https://doi.org/10.1070/RCR4551

Rašović I. Water-soluble fullerenes for medical applications. Materials Science and Technology. 2017;33(7): 777–794. https://doi.org/10.1080/02670836.2016.1198114

Krishna V., Singh A., Sharma P., … Moudgil B. Polyhydroxy fullerenes for non-invasive cancer imaging and therapy. Small. 2010;6(20): 2236–2241. https://doi.org/10.1002/smll.201000847

Chen Z., Ma L., Liu Y., Chen C. Applications of functionalized fullerenes in tumor theranostics. Theranostics. 2012;2(3): 238–250. https://doi.org/10.7150/thno.3509

Bryantsev Ya. A., Arhipov V. E., Romanenko A. I., Berdinsky A. S., Okotrub A. V. Control conductance of single walled carbon nanotubes films during synthesis. Journal of Siberian Federal Universit. Mathematics and Physics. 2018; 11(2): 222–226. https://doi.org/10.17516/1997-1397-2018-11-2-222-226

Dvuzhilova Y. V., Dvuzhilov I. S., Belonenko M. B. Three-dimensional light bullets in an optically anisotropic photonic crystal with carbon nanotubes. Bulletin of the Russian Academy of Sciences: Physics. 2022;86(1): 46–49. https://doi.org/10.3103/S1062873822010087

De Volder M. F. L., Tawfick S. H., Baughman R. H., Hart A. J. Carbon nanotubes: present and future commercial applications. Science. 2013;339(6119): 535–539. https://doi.org/10.1126/science.1222453

Zare Y., Rhee K. Y. Modeling of the interfacial stress transfer parameter for polymer/carbon nanotube nanocomposites. Fizicheskaya Mezomekhanika. 2020;23(2): 94–99. https://doi.org/10.24411/1683-805X-2020-12010

Ahmad A., Kholoud M. M., Abou E., Reda A. A., Abdulrahman A. W. Carbon nanotubes, science and technology part (I) structure, synthesis and characterization. Arabian Journal of Chemistry. 2012;5(1): 1–23. https://doi.org/10.1016/j.arabjc.2010.08.022

Ibrahim K. S. Carbon nanotubes-properties and applications: a review. Carbon Letters. 2013;14(3): 131–144. https://doi.org/10.5714/cl.2013.14.3.131

Holyavka M., Faizullin Dzh., Koroleva V., … Artyukhov V. Novel biotechnological formulations of cysteine proteases, immobilized on chitosan. Structure, stability and activity. International Journal of Biological Macromolecules. 2021;180: 161–176. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2021.03.016

Ol’shannikova S. S. , Holyavka M. G. , Artyukhov V. G. Method development for ficin entrapment into gels based on food-grade chitosan and chitosan succinate. Pharmaceutical Chemistry Journal. 2021;54(10): 1067–1070. https://doi.org/10.1007/s11094-021-02321-3

Silva M. Z. R., Oliveira J. P. B., Ramos M. V., … Freitas C. D. T. Biotechnological potential of a cysteine protease (CpCP3) from Calotropis procera latex for cheesemaking. Food Chemistry. 2020;307: 125574. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2019.125574

Sun Y., Pan Y, Jiang W., … Zhou L. The inhibitory effects of ficin on streptococcus mutans biofilm formation. Biomed Research International. 2021;2021: 11. https://doi.org/10.1155/2021/6692328

Hamed M. B., El-Badry M. O., Fahmy A. S., Kandil E. I., Borai I. H. A contradictory action of procoagulant ficin by a fibrinolytic serine protease from Egyptian Ficus carica latex. Biotechnology Reports. 2020;27: e00492. https://doi.org/10.1016/j.btre.2020.e00492

Uba G., Manogaran M., Shukor M. Y. A., Gunasekaran B., Halmi M. I. E. Improvement of ficinbased inhibitive enzyme assay for toxic metals using response surface methodology and its application for near real-time monitoring of mercury in marine waters. International Journal of Environmental Research and Public Health. 2020;17(22): 1–15. https://doi.org/10.3390/ijerph17228585

Olshannikova S., Koroleva V., Holyavka M., Pashkov A., Artyukhov V. Covalent Immobilization of Thiol Proteinases on Chitosan. The 1st International Electronic Conference on Catalysis Sciences. 2020;2(1): 7. https://doi.org/10.3390/ECCS2020-07527

Silva-López R. E., Gonçalves R. N. Therapeutic proteases from plants: biopharmaceuticals with multiple applications. Journal of Applied Biotechnology & Bioengineering. 2019;6(2): 101–109. https://doi.org/10.15406/jabb.2019.06.00180

McKerrow J. H. The diverse roles of cysteine proteases in parasites and their suitability as drug targets. PLOS Neglected Tropical Diseases. 2018;12(8): e0005639. https://doi.org/10.1371/journal.pntd.0005639

Rieder A. S., Deniz B. F., Netto C. A., Wyse A. T. S. A review of in silico research, SARS-CoV-2, and neurodegeneration: focus on papain-like protease. Neurotoxicity Research. 2022;40(5): 1553–1569. https://doi.org/10.1007/s12640-022-00542-2

Sokolova R. S. Papain medication of hemophthalmos. The Russian Annals of Ophthalmology. 1976;92(4): 54–56. (In Russ.)

Semashko T. A., Lysogorskaya E. N., Oksenoit E. S., Bacheva A. V., Filippova I. Yu. Chemoenzymatic synthesis of

new fluorogenous substrates for cysteine proteases of the papain family. Russian Journal of Bioorganic Chemistry. 2008;34(3): 339–343. https://doi.org/10.1134/S1068162008030151

Rinaldi F., Tengattini S., … Peters B. Monolithic papain-immobilized enzyme reactors for automated structural characterization of monoclonal antibodies. Frontiers in Molecular Biosciences. 2021;8: 765683. https://doi.org/10.3389/fmolb.2021.765683

Pankova S. M., Sakibaev F. A., Holyavka M. G., Artyukhov V. G. A possible role of charged amino-acid clusters n the surface of cysteine proteases for preserving activity when binding with polymers Biophysics. 2022;67(1): 8–14. https://doi.org/10.1134/S0006350922010146

Hu R., Chen G., Li Y. Production and characterization of antioxidative hydrolysates and peptides from corn gluten meal using papain, ficin, and bromelain. Molecules. 2020;25(18): 4091. https://doi.org/10.3390/molecules25184091

Koroleva V. A. , Olshannikova S. S. , Holyavka M. G., Artyukhov V. G. Thermal inactivation of cysteine proteases:he key stages. Biophysics. 2021;66(3): 364–372. https://doi.org/10.1134/S0006350921030088

Ribeiro J. S., Barboza A. da S., Cuevas-Suárez C. E., da Silva A. F., Piva E., Lund R. G. Novelin-office peroxide-free tooth-whitening gels: bleaching effectiveness, enamel surface alterations, and cell viability. Scientific Reports. 2020;10: 8. https://doi.org/10.1038/s41598-020-66733-z

Aider M. Potential applications of ficin in the production of traditional cheeses and protein hydrolysates. JDS Communications. 2021;2(5): 233–237. https://doi.org/10.3168/jdsc.2020-

Ebrahimian M., Hashemi M., Mahvelati F., Malaekeh-Nikouei B., Hashemi E., Oroojalian F. Bromelain loaded lipid-polymer hybrid nanoparticles for oral delivery: formulation and characterization. Applied Biochemistry and Biotechnology. 2022;194: 3733–3748. https://doi.org/10.1007/s12010-022-03812-z

Kumar R., Sharma N., Khurana N., Singh S. K., Satija S., Mehta M., Vyas M. Pharmacological evaluation of bromelain in mouse model of Alzheimer’s disease. NeuroToxicology. 2022;90: 19–34. https://doi.org/10.1016/j.neuro.2022.02.009

Ma X., Chen Z., Li C., … Lin F. Fabrication of immobilized bromelain using cobalt phosphate material prepared in deep eutectic solvent as carrier. Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. 2022;210: 112251. https://doi.org/10.1016/j.colsurfb.2021.112251

Smirnova N. N., Pokryshkina A. S., Smirnov K. V. Immobilization of reactive dyes on the surface of ultrafiltration membranes based on poly-mphenylenisophthalamide. ChemChemTech. 2022;65(1): 30–37. https://doi.org/10.6060/ivkkt.20226501.6378

Ol’shannikova S. S., Red’ko Y. A., Lavlinskaya M. S. Sorokin A. V., Holyvka M. G., Artyukhov V. G. Preparation of papain complexes with chitosan microparticles and evaluation of their stability using the enzyme activity level. Pharmaceutical Chemistry Journal. 2022;55: 1240–1244. https://doi.org/10.1007/s11094-022-02564-8

Sabirova A. R., Rudakova N. L., Balaban N. P., … Sharipova M. R. A novel secreted metzincin metalloproteinase from Bacillus intermedius. FEBS Letters. 2010;584(21): 4419–4425. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2010.09.049