Kinetic characteristics of tetrameric malate dehydrogenase from animals and bacteria, produced by ion-exchange chromatography
Keywords:
malate dehydrogenase (MDH), isoforms, dimer, tetramer, kinetic properties.
Abstract
Homogeneous isozymes of malate dehydrogenase (MDH) were purified from bacteria
Sphaerotilus natans D-507 (with specific activity of 2,78 and 3,37 units/mg protein) and rat liver (with
specific activity of 2,19 and 1,77 units/mg protein). Presence of dimeric and tetrameric MDH were
determined. Isoforms were separated by ion-exchange chromatography. Kinetic characteristics of
tetrameric enzyme were studied. Organism response on changing conditions connects with new isoform
formation
Downloads
Download data is not yet available.
References
1.Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. – М.: Мир, 1982. – Т. 3. – 216 с.
2.Епринцев А.Т. Фалалеева М.И., Грабович М.Ю. и др. Роль изоформ
малатдегидрогеназы в регуляции анаболических и катаболических процессов у
бесцветных серобактерий Beggiatoa leptomitiformis Д-402 // Микробиология. – 2004. –
Т. 73, № 4. – С. 437-442.
3.Labrou, N.E., Clonis Y.D. L-Malate dehydrogenase from Pseudomonas stutzeri:
purification and characterization // Arch. Biochem. Biophys. – 1997. – V. 337, № 1. – P. 103-114.
4.Wynne S.A., Nicholls D.J., Scaven M.D. et. al. Tetrameric malate dehydrogenase from
a thermophilic Bacillus: cloning, sequence and overexpression of the gene encoding the
enzyme and isolation and characterization of the recombinant enzyme // Biochem.J. –
1996. – V.317, №1. – Р.235-245.
5.Madern D., Zaccai G. Molecular adaptation: the malate dehydrogenase from the
extreme halophilic bacterium Salinibacter ruber behaves like a non-halophilic protein //
Biochimie. – 2004. – V. 86, № 4-5. – Р.295-303.
6.Попов В.Н., Волвенкин С.В., Косматых Т.А. и др. Индукция
пероксисомальной изоформы малатдегидрогеназы в печени крыс при пищевой
депривации // Биохимия. – 2001. – Т.66, № 5. – С. 617-623.
7.Дубинина Г.А., Грабович М.Ю., Чурикова В.В. Образование перекиси водорода
Beggiatoa leptomitiformis // Микробиология, 1990. Т.59. С. 425-431.
8.Скоупс Р. Методы очистки белков / Р. Скоупс. – М. : Мир, 1985. 358с.
9.Davis B.J. Disk electrophoresis II-method and application to human serum proteins //
Ann. NY Acad. Sci., 1964. V. 121. P. 404-427.
10. Гааль, Э., Медьеши Г., Верецкий Л. Электрофорез в разделении биологических
макромолекул. М.: Мир, 1982. 446 с.
11. Shevchenko A., Wilm M., Vorm O. Mass spectrometric sequncing of protein from
silver-stained polyarylamide gels // Anal. Chem., 1996. V.68. P. 850-858.
12. Kumar S., Nussinov R. Close-range electrostatic interactions in proteins //
Chembiochem. – 2002. – V.3, № 7. – Р.604-617;
13. Musrati R.A., Kollarova M., Mernik N. et. al. Malate dehydrogenase: distribution,
function and properties // Gen Physiol Biophys. – 1998. – V.17, № 3. – P.193-210.
14. Steffan J.S., McAlister-Henn L. Isolation and characterization of the yeast gene
encoding the MDH-3 isoenzyme of malate dehydrogenase // J. Biol. Chem. – 1992. –
Vol.267, №34. – P.24708-24715.
2.Епринцев А.Т. Фалалеева М.И., Грабович М.Ю. и др. Роль изоформ
малатдегидрогеназы в регуляции анаболических и катаболических процессов у
бесцветных серобактерий Beggiatoa leptomitiformis Д-402 // Микробиология. – 2004. –
Т. 73, № 4. – С. 437-442.
3.Labrou, N.E., Clonis Y.D. L-Malate dehydrogenase from Pseudomonas stutzeri:
purification and characterization // Arch. Biochem. Biophys. – 1997. – V. 337, № 1. – P. 103-114.
4.Wynne S.A., Nicholls D.J., Scaven M.D. et. al. Tetrameric malate dehydrogenase from
a thermophilic Bacillus: cloning, sequence and overexpression of the gene encoding the
enzyme and isolation and characterization of the recombinant enzyme // Biochem.J. –
1996. – V.317, №1. – Р.235-245.
5.Madern D., Zaccai G. Molecular adaptation: the malate dehydrogenase from the
extreme halophilic bacterium Salinibacter ruber behaves like a non-halophilic protein //
Biochimie. – 2004. – V. 86, № 4-5. – Р.295-303.
6.Попов В.Н., Волвенкин С.В., Косматых Т.А. и др. Индукция
пероксисомальной изоформы малатдегидрогеназы в печени крыс при пищевой
депривации // Биохимия. – 2001. – Т.66, № 5. – С. 617-623.
7.Дубинина Г.А., Грабович М.Ю., Чурикова В.В. Образование перекиси водорода
Beggiatoa leptomitiformis // Микробиология, 1990. Т.59. С. 425-431.
8.Скоупс Р. Методы очистки белков / Р. Скоупс. – М. : Мир, 1985. 358с.
9.Davis B.J. Disk electrophoresis II-method and application to human serum proteins //
Ann. NY Acad. Sci., 1964. V. 121. P. 404-427.
10. Гааль, Э., Медьеши Г., Верецкий Л. Электрофорез в разделении биологических
макромолекул. М.: Мир, 1982. 446 с.
11. Shevchenko A., Wilm M., Vorm O. Mass spectrometric sequncing of protein from
silver-stained polyarylamide gels // Anal. Chem., 1996. V.68. P. 850-858.
12. Kumar S., Nussinov R. Close-range electrostatic interactions in proteins //
Chembiochem. – 2002. – V.3, № 7. – Р.604-617;
13. Musrati R.A., Kollarova M., Mernik N. et. al. Malate dehydrogenase: distribution,
function and properties // Gen Physiol Biophys. – 1998. – V.17, № 3. – P.193-210.
14. Steffan J.S., McAlister-Henn L. Isolation and characterization of the yeast gene
encoding the MDH-3 isoenzyme of malate dehydrogenase // J. Biol. Chem. – 1992. –
Vol.267, №34. – P.24708-24715.
Published
2019-11-27
How to Cite
Satar, A. F., Parfenova, I. V., Maltseva, E. V., Falaleeva, M. I., & Eprintsev, A. T. (2019). Kinetic characteristics of tetrameric malate dehydrogenase from animals and bacteria, produced by ion-exchange chromatography. Sorbtsionnye I Khromatograficheskie Protsessy, 10(2). Retrieved from https://journals.vsu.ru/sorpchrom/article/view/2042
Section
Статьи
