Исследования локализации белка Dps в матрице нитевидного кремния методом растровой электронной микроскопии
Аннотация
Работа посвящена микроскопическим исследованиям морфологии поверхности и внутренней части массивов нитевидного кремния до и после совмещения с наноматериалом природного происхождения бактериальным белком Dps.
Нитевидный кремний формировался методом жидкофазного металл-ассистированного химического травления. Для получения рекомбинантного белка в качестве продуцентов использовались клетки Escherichia coli, а очистку осуществляли хроматографически. Совмещение нитевидного кремния с молекулами белка проводилось путем наслаивания в лабораторных условиях с последующим высушиванием. Полученный в результате гибридный материал изучался методом растровой электронной микроскопии с высоким разрешением. Производились исследования развитой поверхности нитевидного массива до и после совмещения с биокультурой. Изучению также
подвергались сколы, показывающие детали морфологии внутренней части гибридного материала. Исходные массивы нитевидного кремния имеют резкие границы в поверхностной части и в глубине массива, помимо этого, дополнительные переходные слои не обнаружены. Диаметр нитей кремния составляет около 100 нм, высота более микрометра, в то время как расстояния между нитями составляют несколько сотен нанометров. Формируемые таким образом поры доступны для заполнения белком при осаждении.
Продемонстрирована эффективность применения метода растровой электронной микроскопии для изучения морфологии поверхности гибридного материала «нитевидный кремний – бактериальный белок Dps». Показано, что поры нитевидного массива, обладающего чрезвычайно развитой поверхностью, могут подвергаться совмещению с био-материалом путем осаждения вглубь пустот. Молекулы белка могут при этом достигать дна массива нитевидной матрицы. Полученные результаты демонстрируют возможность активации доступной и управляемо развитой
поверхности нитевидного кремния при помощи наноразмерных молекул белка Dps.
Скачивания
Литература
Xiao Yu, Yuchen Wang, Hong Zhou, Yanxiang Liu, Yi Wang, Tie Li, Yuelin Wang. Top-down fabricated silicon-nanowire-based field-effect transistor device on a (111) silicon wafer. Small. 2013;9(4): 525–530. https://doi.org/10.1002/smll.201201599
Sivakov V. A., Voigt F., Berger A., Bauer G. and Christiansen S. H. Roughness of silicon nanowire sidewalls and room temperature photoluminescence. Phys. Rev. B. 2010;82: 125446. https://doi.org/10.1103/PhysRevB.82.125446
Ming T., Turishchev S., Schleusener A., Parinova E., Koyuda D., Chuvenkova O., Schulz M., Dietzek B., Sivakov V. Silicon suboxides as driving force for efficient light enhanced hydrogen generation on silicon nanowires. Small. 2021;17: 2007650. https://doi.org/10.1002/smll.202007650
Ravi P. Srivastava, Dahl-Young Khang. Structuring of Si into multiple scales by metal-assisted chemical etching. Advanced Materials. 2021;33(47): 2005932. https://doi.org/10.1002/adma.202005932
Almiron M., Link A. J., Furlong D., Kolter R. A novel DNA-binding protein with regulatory and protective roles in starved Escherichia coli. Genes & Development. 1992;6: 2646-2654. https://doi.org/10.1101/gad.6.12b.2646
Dubrovin E. V., Dadinova L. A., Petoukhov M. V., Soshinskaya E. Yu., Mozhaev A. A., Klinov D. V., Schaffer T. E., Shtykova E. V., Batishchev O. V. Spatial organization of Dps and DNA–Dps complexes, Journal of Molecular Biology. 2021;433(10): 166930. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2021.166930
Antipov S., Turishchev S., Purtov Yu., Shvyreva U., Sinelnikov A., Semov Yu., Preobrazhenskaya E., Berezhnoy A., Shusharina N., Novolokina N., Vakhtel V, Artyukhov V., Ozoline J. The oligomeric form of the escherichia coli Dps protein depends on the availability of iron ions. Molecules. 2017;22(11): 1904. https://doi.org/10.3390/molecules22111904
Antipov S. S., Pichkur E. B., Praslova N. V., Preobrazhenskaya E. V., Usoltseva D. S., Belikov E. A., Chuvenkova O. A., Presnyakov M. Yu., Artyukhov V. G., Ozoline O. N., Turishchev S. Yu. High resolution cryogenic transmission electron microscopy study ofEscherichia coli Dps protein: first direct observation in quasinative state. Results in Physics. 2018;11: 926-928. https://doi.org/10.1016/j.rinp.2018.10.059
Turishchev S. Yu., Antipov S. S., Novolokina N. V., Chuvenkova O. A., Melekhov V. V., Ovsyannikov R., Senkovskii . V., Timchenko A. A., Ozoline O. N., Domashevskaya E. P. A soft X-ray synchrotron studyof the charge state of iron ions in the ferrihydrite core of the ferritin Dps protein in Escherichia coli. Biophysics. 2016;61(5): 705-710. https://doi.org/10.1134/S0006350916050286
Huang Z., Shimizu T., Senz S., Zhang Z., Zhang X., Lee, W., … Gösele U. Ordered arrays of vertically aligned [110] silicon nanowires by suppressing the crystallographically preferred <100> etching directions. Nano Letters. 2009;9(7): 2519–2525. https://doi.org/10.1021/nl803558n
Copyright (c) 2021 Конденсированные среды и межфазные границы
Это произведение доступно по лицензии Creative Commons «Attribution» («Атрибуция») 4.0 Всемирная.
