Исследования био- наногибридного материала на основе бактериального ферритин-подобного белка Dps методами ПЭМ и РФЭС

  • Елена Владимировна Паринова Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация https://orcid.org/0000-0003-2817-3547
  • Сергей Сергеевич Антипов Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация; Институт биофизики клетки РАН ул. Институтская, 3, Пущино 142290, Российская Федерация https://orcid.org/0000-0003-3244-1428
  • Евгений Александрович Беликов Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация https://orcid.org/0000-0001-8336-2231
  • Ольга Александровна Чувенкова Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация https://orcid.org/0000-0001-5701-6909
  • Юлия Сергеевна Какулия Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация https://orcid.org/0000-0002-0953-9024
  • Дмитрий Анатольевич Коюда Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация https://orcid.org/0000-0001-5635-0788
  • Сергей Юрьевич Требунских Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация https://orcid.org/0000-0002-2481-2797
  • Матвей Сергеевич Скоробогатов Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация https://orcid.org/0000-0002-9051-8174
  • Ратибор Григорьевич Чумаков Национальный исследовательский центр «Курчатовский институт», Академика Курчатова пл., 1, Москва 123182, Российская Федерация https://orcid.org/0000-0002-3737-5012
  • Алексей Михайлович Лебедев https://orcid.org/0000-0001-9998-8941
  • Александр Алексеевич Синельников Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация https://orcid.org/0000-0002-0549-4615
  • Валерий Григорьевич Артюхов Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация https://orcid.org/0000-0002-5872-8382
  • Олег Владимирович Овчинников Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация https://orcid.org/0000-0001-6032-9295
  • Михаил Сергеевич Смирнов Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация https://orcid.org/0000-0001-8765-0986
  • Сергей Юрьевич Турищев Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация https://orcid.org/0000-0003-3320-1979
Ключевые слова: наноструктуры, биомолекулы, гибридные материалы, развитая поверхность, рекомбинантный белок феppитин-подобный Dps, просвечивающая электронная микроскопия, совмещение, рентгеновская фотоэлектронная спектроскопия

Аннотация

Работа посвящена исследованиям биогибридного наноматериала, сформированного на основе белковых молекул рекомбинантного ферритина Dps бактериального происхождения.

Для получения рекомбинантного белка в качестве продуцентов использовались клетки Escherichia coli, а очистку осуществляли хроматографически. Источником атомов железа для формирования биогибридного наноматериала служила соль Мора. Возможность формирования гибридных частиц, форма и размер их неорганических ядер изучались экспериментально методом просвечивающей электронной микроскопии высокого разрешения. Состав и специфика физико-химического состояния неорганических ядер гибридных частиц изучались методом рентгеновской фотоэлектронной спектроскопии, включая применение фокусированного ионного травления.

Показано, что с использованием выбранного способа формирования наноматериала внутренние полости белковых молекул депонировали неорганические наночастицы. Размеры этих наночастиц, формирующихся в полых молекулах белка, составили в среднем 2 нм. Установлен сложный композитный состав частиц, преимущественно включающий оксиды системы железо-кислород, а также возможны включения металлического железа.

Полученные результаты показывают возможность плавного, через состав, управления свойствами биогибридного наноматериала. Это делает его крайне привлекательным для реализации задач современных технологий таких, как спинтроника или адресная доставка функциональных наночастиц.

Скачивания

Данные скачивания пока не доступны.

Биографии авторов

Елена Владимировна Паринова, Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация

к. ф.-м. н., н. с.
совместной лаборатории «Атомное и электронное
строение функциональных материалов»

Сергей Сергеевич Антипов, Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация; Институт биофизики клетки РАН ул. Институтская, 3, Пущино 142290, Российская Федерация

д. б. н., доцент кафедры биофизики и биотехнологии

Евгений Александрович Беликов, Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация

инженер совместной лаборатории «Атомное и электронное
строение функциональных материалов»

Ольга Александровна Чувенкова, Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация

к. ф.-м. н., н. с.
совместной лаборатории «Атомное и электронное
строение функциональных материалов» 

Юлия Сергеевна Какулия, Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация

ведущий инженер
кафедры общей физики

Дмитрий Анатольевич Коюда, Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация

м. н. с. совместной лаборатории «Атомное и электронное строение функциональных материалов»

Сергей Юрьевич Требунских, Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация

к. ф.-м. н., н. с. совместной лаборатории «Атомное и электронное
строение функциональных материалов»

Матвей Сергеевич Скоробогатов, Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация

студент кафедры биофизики и биотехнологии

Ратибор Григорьевич Чумаков, Национальный исследовательский центр «Курчатовский институт», Академика Курчатова пл., 1, Москва 123182, Российская Федерация

к. ф.-м. н., с. н. с.
НИЦ «Курчатовский институт» 

Алексей Михайлович Лебедев

к. ф.-м. н., с. н. с.
НИЦ «Курчатовский институт»

Александр Алексеевич Синельников, Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация

к. ф.-м. н.,
директор центра коллективного пользования

Валерий Григорьевич Артюхов, Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация

д. б. н., профессор, заведующий кафедрой биофизики и биотехнологии

Олег Владимирович Овчинников, Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация

д. ф.-м. н., профессор, заведующий кафедрой оптики и спектроскопии

Михаил Сергеевич Смирнов, Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация

д. ф.-м. н., доцент,
доцент кафедры оптики и спектроскопии

Сергей Юрьевич Турищев, Воронежский государственный университет, Университетская пл., 1, Воронеж 394018, Российская Федерация

д. ф.-м. н., доцент,
заведующий кафедрой общей физики

Литература

Hikono T., Uraoka Y., Fuyuki T and Yamashita I. Novel method for making nanodot arrays using a cagelike protein. Japanese Journal of Applied Physics. 2003;42: L398. https://doi.org/10.1143/JJAP.42.L398 2. Cai Y., Deng T., Pan Y., Zink J. I. Use of ferritin capped mesoporous silica nanoparticles for redox and pH triggered drug release in vitro and in vivo. Advanced functional materials. 2020;30(39): 2002043. https://doi.org/10.1002/adfm.202002043

Harrison P. M., Arosio P. The ferritins, molecular properties, iron storage and cellular regulation. Biochimica et Biophysica Acta. 1996;1275(3): 161−203. https://doi.org/10.1016/0005-2728(96)00022-9

Kim J. W., Choi S., Lillehei P. T. Electrochemically controlled reconstitution of immobilized ferritins for bioelectronics applications. Journal of Electroanalytical Chemistry. 2006:601(1): 8–16. https://doi.org/10.1016/j.jelechem.2006.10.018

Almiron M., Link A. J., Furlong D., Kolter R. A novel DNA-binding protein with regulatory and protective roles in starved Escherichia coli. Genes & Development. 1992;6: 2646–2654. https://doi.org/10.1101/gad.6.12b.2646

Ilari A., Ceci P., Ferrari D., Rossi G. L., Chiancone E. Iron incorporation into Escherichia coli Dps gives rise to a ferritin-like microcrystalline core. The Journal of Biological Chemistry. 2002;277(40): 37619–37623. https://doi.org/10.1074/jbc.M206186200

Dubrovin E. V., Dadinova L. A., Petoukhov M. V., Soshinskaya E. Yu., Mozhaev A. A., Klinov D. V., Schaffer T. E., Shtykova E. V., Batishchev O. V. Spatial organization of Dps and DNA–Dps complexes. Journal of Molecular Biology. 2021;433(10): 166930. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2021.166930

Zhang Y., Fu J., Chee S. Y., Ang E. X., Orner B. P. Rational disruption of the oligomerization of the miniferritin E. coli DPS through protein–protein interface mutation. Protein Science. 2011;20(11): 1907–1917.https://doi.org/10.1002/pro.731

Bessonova T. A., Shumeiko S. A., Purtov Y. A., Antipov S. S., Preobrazhenskaya E. V., M. Tutukina N., Ozoline O. N. Hexuronates influence the oligomeric form of the Dps structural protein of bacterial nucleoid and its ability to bind to linear DNA fragments. Biophysics. 2016;61(6): 825 832. https://doi.org/10.1134/S0006350916060075

Antipov S. S., Praslova N. V., Usoltseva D. S., Belikov E. A., Chuvenkova O. A., Artyukhov V. G., Turishchev S. Y., Preobrazhenskaya E. V., Ozoline O. N., Pichkur E. B., Presnyakov M. Y. High resolution cryogenic transmission electron microscopy study of Escherichia coli Dps protein: first direct observation in quasinative state. Results in Physics. 2018;11: 926–928. https://doi.org/10.1016/j.rinp.2018.10.059

Antipov S., Turishchev S., Purtov Yu., Shvyreva U., Sinelnikov A., Semov Yu., Preobrazhenskaya E., Berezhnoy A., Shusharina N., Novalokina N., Vakhtel V., Artyukhov V., Ozoline O. The oligomeric form of the Escherichia coli Dps 3 protein depends on the availability of iron ions. Molecules. 2017;22(11): 1904. https://doi.org/10.3390/molecules22111904

Turishchev S. Yu., Antipov S. S., Novolokina N. V., Chuvenkova O. A., Melekhov V. V., Ovsyannikov R., Senkovskii B. V., Timchenko A. A., Ozoline O. N., Domashevskaya E. P. A soft X-ray synchrotron study of the charge state of iron ions in the ferrihydrite core of the ferritin Dps protein in Escherichia coli. Biophysics. 2016;61(5): 705–710. https://doi.org/10.1134/S0006350916050286

Lebedev A. M., Menshikov K. A., Nazin V. G., Stankevich V. G., Tsetlin M. B., Chumakov R. G.. NanoPES photoelectron beamline of the Kurchatov Synchrotron Radiation Source. Journal of Surface Investigation: X-ray, Synchrotron and Neutron Techniques. 2021;15(5): 1039–1044. https://doi.org/10.1134/s1027451021050335

Moulder J. F. et.al Handbook of X-ray photoelectron spectroscopy. Chastain J. (ed). Minnesota: Perkin-Elmer Corporation Physical Electronics; 1992.

Handbooks of Monochromatic XPS Spectra. Vol. 1: The Elements and Native Oxide. XPS International, Inc.; 1999.

NIST X-ray Photoelectron Spectroscopy Database. Режим доступа: https://srdata.nist.gov/xps/

Опубликован
2022-05-30
Как цитировать
Паринова, Е. В., Антипов, С. С., Беликов, Е. А., Чувенкова, О. А., Какулия, Ю. С., Коюда, Д. А., Требунских, С. Ю., Скоробогатов, М. С., Чумаков, Р. Г., Лебедев, А. М., Синельников, А. А., Артюхов, В. Г., Овчинников, О. В., Смирнов, М. С., & Турищев, С. Ю. (2022). Исследования био- наногибридного материала на основе бактериального ферритин-подобного белка Dps методами ПЭМ и РФЭС. Конденсированные среды и межфазные границы, 24(2), 265-272. https://doi.org/10.17308/kcmf.2022.24/9267
Раздел
Оригинальные статьи

Наиболее читаемые статьи этого автора (авторов)

1 2 > >>