Исследования био- наногибридного материала на основе бактериального ферритин-подобного белка Dps методами ПЭМ и РФЭС
Аннотация
Работа посвящена исследованиям биогибридного наноматериала, сформированного на основе белковых молекул рекомбинантного ферритина Dps бактериального происхождения.
Для получения рекомбинантного белка в качестве продуцентов использовались клетки Escherichia coli, а очистку осуществляли хроматографически. Источником атомов железа для формирования биогибридного наноматериала служила соль Мора. Возможность формирования гибридных частиц, форма и размер их неорганических ядер изучались экспериментально методом просвечивающей электронной микроскопии высокого разрешения. Состав и специфика физико-химического состояния неорганических ядер гибридных частиц изучались методом рентгеновской фотоэлектронной спектроскопии, включая применение фокусированного ионного травления.
Показано, что с использованием выбранного способа формирования наноматериала внутренние полости белковых молекул депонировали неорганические наночастицы. Размеры этих наночастиц, формирующихся в полых молекулах белка, составили в среднем 2 нм. Установлен сложный композитный состав частиц, преимущественно включающий оксиды системы железо-кислород, а также возможны включения металлического железа.
Полученные результаты показывают возможность плавного, через состав, управления свойствами биогибридного наноматериала. Это делает его крайне привлекательным для реализации задач современных технологий таких, как спинтроника или адресная доставка функциональных наночастиц.
Скачивания
Литература
Hikono T., Uraoka Y., Fuyuki T and Yamashita I. Novel method for making nanodot arrays using a cagelike protein. Japanese Journal of Applied Physics. 2003;42: L398. https://doi.org/10.1143/JJAP.42.L398 2. Cai Y., Deng T., Pan Y., Zink J. I. Use of ferritin capped mesoporous silica nanoparticles for redox and pH triggered drug release in vitro and in vivo. Advanced functional materials. 2020;30(39): 2002043. https://doi.org/10.1002/adfm.202002043
Harrison P. M., Arosio P. The ferritins, molecular properties, iron storage and cellular regulation. Biochimica et Biophysica Acta. 1996;1275(3): 161−203. https://doi.org/10.1016/0005-2728(96)00022-9
Kim J. W., Choi S., Lillehei P. T. Electrochemically controlled reconstitution of immobilized ferritins for bioelectronics applications. Journal of Electroanalytical Chemistry. 2006:601(1): 8–16. https://doi.org/10.1016/j.jelechem.2006.10.018
Almiron M., Link A. J., Furlong D., Kolter R. A novel DNA-binding protein with regulatory and protective roles in starved Escherichia coli. Genes & Development. 1992;6: 2646–2654. https://doi.org/10.1101/gad.6.12b.2646
Ilari A., Ceci P., Ferrari D., Rossi G. L., Chiancone E. Iron incorporation into Escherichia coli Dps gives rise to a ferritin-like microcrystalline core. The Journal of Biological Chemistry. 2002;277(40): 37619–37623. https://doi.org/10.1074/jbc.M206186200
Dubrovin E. V., Dadinova L. A., Petoukhov M. V., Soshinskaya E. Yu., Mozhaev A. A., Klinov D. V., Schaffer T. E., Shtykova E. V., Batishchev O. V. Spatial organization of Dps and DNA–Dps complexes. Journal of Molecular Biology. 2021;433(10): 166930. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2021.166930
Zhang Y., Fu J., Chee S. Y., Ang E. X., Orner B. P. Rational disruption of the oligomerization of the miniferritin E. coli DPS through protein–protein interface mutation. Protein Science. 2011;20(11): 1907–1917.https://doi.org/10.1002/pro.731
Bessonova T. A., Shumeiko S. A., Purtov Y. A., Antipov S. S., Preobrazhenskaya E. V., M. Tutukina N., Ozoline O. N. Hexuronates influence the oligomeric form of the Dps structural protein of bacterial nucleoid and its ability to bind to linear DNA fragments. Biophysics. 2016;61(6): 825 832. https://doi.org/10.1134/S0006350916060075
Antipov S. S., Praslova N. V., Usoltseva D. S., Belikov E. A., Chuvenkova O. A., Artyukhov V. G., Turishchev S. Y., Preobrazhenskaya E. V., Ozoline O. N., Pichkur E. B., Presnyakov M. Y. High resolution cryogenic transmission electron microscopy study of Escherichia coli Dps protein: first direct observation in quasinative state. Results in Physics. 2018;11: 926–928. https://doi.org/10.1016/j.rinp.2018.10.059
Antipov S., Turishchev S., Purtov Yu., Shvyreva U., Sinelnikov A., Semov Yu., Preobrazhenskaya E., Berezhnoy A., Shusharina N., Novalokina N., Vakhtel V., Artyukhov V., Ozoline O. The oligomeric form of the Escherichia coli Dps 3 protein depends on the availability of iron ions. Molecules. 2017;22(11): 1904. https://doi.org/10.3390/molecules22111904
Turishchev S. Yu., Antipov S. S., Novolokina N. V., Chuvenkova O. A., Melekhov V. V., Ovsyannikov R., Senkovskii B. V., Timchenko A. A., Ozoline O. N., Domashevskaya E. P. A soft X-ray synchrotron study of the charge state of iron ions in the ferrihydrite core of the ferritin Dps protein in Escherichia coli. Biophysics. 2016;61(5): 705–710. https://doi.org/10.1134/S0006350916050286
Lebedev A. M., Menshikov K. A., Nazin V. G., Stankevich V. G., Tsetlin M. B., Chumakov R. G.. NanoPES photoelectron beamline of the Kurchatov Synchrotron Radiation Source. Journal of Surface Investigation: X-ray, Synchrotron and Neutron Techniques. 2021;15(5): 1039–1044. https://doi.org/10.1134/s1027451021050335
Moulder J. F. et.al Handbook of X-ray photoelectron spectroscopy. Chastain J. (ed). Minnesota: Perkin-Elmer Corporation Physical Electronics; 1992.
Handbooks of Monochromatic XPS Spectra. Vol. 1: The Elements and Native Oxide. XPS International, Inc.; 1999.
NIST X-ray Photoelectron Spectroscopy Database. Режим доступа: https://srdata.nist.gov/xps/
Copyright (c) 2022 Конденсированные среды и межфазные границы
Это произведение доступно по лицензии Creative Commons «Attribution» («Атрибуция») 4.0 Всемирная.
